Тематический тест по биологии «Аминокислоты и пептидная связь»: 17 заданий с объяснениями

Содержание статьи9 разделов

Сначала найдите ошибку

Готовое объяснение ученика: «Аминокислоты одинаковы, потому что у них одна и та же R-группа. Пептидная связь соединяет две R-группы, а при соединении двух аминокислот получается две пептидные связи».

В этой фразе сразу несколько ошибок. Общая часть аминокислот действительно сходна, но R-группы различаются; именно они во многом определяют свойства аминокислоты. Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой, а линейный дипептид содержит одну такую связь.

аминокислота 1+аминокислота 2→дипептид+H₂O

Исправляем объяснения: 17 заданий

Строение аминокислот

1. Какая группа различается у разных стандартных аминокислот и во многом определяет их свойства?



2. Какие две функциональные группы участвуют в образовании обычной пептидной связи?



3. Сколько пептидных связей содержит линейный дипептид из двух аминокислотных остатков?



Как образуется цепь

4. Что выделяется при упрощённом изображении реакции конденсации двух аминокислот?



5. Сколько пептидных связей в линейном трипептиде из трёх аминокислотных остатков?



6. Какой конец полипептидной цепи называют N-концом?



От мономера к свойствам белка

7. Почему замена одной аминокислоты другой может изменить свойства участка белка?



8. Что происходит при гидролизе пептидной связи?



9. Почему неправильно говорить, что все аминокислоты одинаковы?



10. Как правильнее описать образование белка из аминокислот?



11. В цепи 8 аминокислотных остатков. Сколько пептидных связей в линейной непрерывной цепи?



Применяем правило к новой ситуации

12. Какая формулировка точнее описывает роль R-групп при сворачивании белка?



13. Если в коротком пептиде гидролизовали одну внутреннюю пептидную связь, что непосредственно произойдёт?



14. Почему последовательность аминокислот записывают в определённом направлении?



15. В готовом объяснении сказано: «пептидная связь соединяет две R-группы». Как исправить фразу?



16. Какой результат лучше всего показывает, что свойства белка зависят от последовательности аминокислот?



17. Какой вывод объединяет тему аминокислот и пептидной связи?




Открытые задания ниже в автоматический балл не входят.

Как превратить неверный ответ в хорошее объяснение

Было: «У аминокислот всё одинаковое». Стало: «Общий структурный план похож, но R-группы различаются, поэтому меняются заряд, полярность и взаимодействия».

Было: «Связь идёт между R-группами». Стало: «Пептидная связь соединяет карбоксильную группу одного остатка с аминогруппой следующего и формирует основную цепь».

Было: «Три аминокислоты — три связи». Стало: «В линейной цепи из n остатков между соседями n−1 пептидных связей, поэтому у трипептида их две».

Что повторить по ошибкам

1–3, 6, 9 — общий план аминокислоты; 4–5, 8, 10–11, 13, 15 — образование и гидролиз пептидной связи; 7, 12, 14, 16–17 — связь последовательности и R-групп со свойствами белка.

Задания для развёрнутого ответа

  1. Исправьте исходную фразу ученика целиком в 2–3 предложениях.Критерий хорошего ответа: Исправлены все три ошибки: различие R-групп, участники пептидной связи, число связей в дипептиде.
  2. В линейной цепи 12 аминокислотных остатков. Объясните, а не только назовите число пептидных связей.Критерий хорошего ответа: Получено 11 и использовано правило n−1 с объяснением «между соседними остатками».
  3. Почему химически разные R-группы важны уже после образования пептидной связи?Критерий хорошего ответа: Показано, что они определяют взаимодействия, сворачивание и свойства поверхности белка.
Ключ и объяснения
  1. D — Боковая R-группа. У стандартной аминокислоты есть общий структурный план: аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и R-группа при альфа-углероде. Разнообразие R-групп создаёт различия в заряде, полярности, размере и химической реакционной способности.
  2. B — Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой. Пептидная связь возникает между карбоксильным углеродом одного аминокислотного остатка и азотом аминогруппы другого. R-группы могут влиять на свойства белка, но не являются обязательными участниками самой пептидной связи.
  3. A — Одну. Два остатка соединены одной связью между собой, поэтому в линейном дипептиде одна пептидная связь. Для линейной цепи из n остатков число пептидных связей равно n−1.
  4. D — Молекула воды. При образовании пептидной связи в реакции конденсации элементы H и OH объединяются в воду. Обратный процесс разрыва связи называют гидролизом, и он требует участия воды.
  5. C — Две. Три остатка нужно соединить двумя «перемычками», поэтому образуются две пептидные связи. Правило n−1 удобно применять к коротким линейным пептидам.
  6. A — Конец со свободной аминогруппой. N-конец несёт свободную аминогруппу основной цепи, а C-конец — свободную карбоксильную группу. Направление N→C используют для записи последовательности пептидов и белков.
  7. B — Потому что новая R-группа может отличаться зарядом, полярностью или размером. Различия боковых групп влияют на взаимодействия внутри белка и с другими молекулами. Поэтому эффект замены зависит от свойств новой R-группы и положения аминокислоты в цепи.
  8. D — Связь разрывается с участием воды. Гидролиз — реакция разрыва связи с участием воды. При последовательном гидролизе полипептид можно расщепить на более короткие пептиды и аминокислоты.
  9. A — Потому что у них разные боковые R-группы, влияющие на химические свойства. Аминокислоты имеют общий принцип строения, но боковые группы различаются. Именно сочетание общего «скелета» и разных R-групп позволяет строить огромное разнообразие белков.
  10. B — Аминокислотные остатки соединяются пептидными связями в полипептидную цепь. Пептидные связи формируют основную цепь белка. После синтеза полипептид сворачивается, и его функция зависит не только от наличия аминокислот, но и от их последовательности и пространственной организации.
  11. D — 7. В линейной цепи каждый новый остаток после первого добавляет одну связь. Поэтому для 8 остатков требуется 7 пептидных связей.
  12. C — Разные R-группы могут участвовать в гидрофобных, ионных, водородных и других взаимодействиях. Боковые группы имеют разные химические свойства и поэтому по-разному взаимодействуют друг с другом и с водой. Эти взаимодействия являются важной частью механизма сворачивания белка.
  13. A — Одна цепь разделится на два более коротких фрагмента. Разрыв одной внутренней связи в непрерывной цепи разделяет её на два фрагмента. Остальные пептидные связи сохраняются, если они не были гидролизованы.
  14. B — Потому что у полипептида химически различимы N- и C-концы. Полипептидная цепь имеет направленность: один конец связан со свободной аминогруппой, другой — со свободной карбоксильной группой. Поэтому последовательность обычно записывают от N-конца к C-концу.
  15. C — Пептидная связь образуется между карбоксильной группой одного остатка и аминогруппой другого. R-группы остаются боковыми ответвлениями от основной цепи. Ковалентный остов полипептида формируется повторяющимися связями между карбоксильной и аминогруппой соседних остатков.
  16. A — Два белка одинаковой длины могут иметь разные функции из-за различного порядка и состава аминокислот. Длина цепи сама по себе не задаёт функцию. Разные последовательности создают разные наборы боковых групп в разных положениях, что меняет сворачивание, поверхности связывания и активные участки.
  17. C — Пептидные связи создают общий остов цепи, а разнообразие R-групп и их последовательность создают химическое разнообразие белков. Пептидная связь повторяется в основной цепи и обеспечивает её непрерывность. Разные боковые группы и порядок аминокислот создают основу для последующего сворачивания и специфических функций белка.
Поделиться

Сохраните материал или отправьте тому, кому он пригодится.

Telegram WhatsApp VK OK

Поставить оценку

Была ли статья полезной и понятной?

Пока нет оценок — будьте первым