Повторяем тему «Механизм сокращения мышц»: тест с ответами и комментариями
Представьте наблюдение: после нервного сигнала в мышечном волокне быстро возрастает содержание Ca²⁺, Z-линии саркомеров сближаются, а A-полоса почти не меняет ширину. Эти данные позволяют не просто вспомнить термины, а проверить гипотезу о том, как именно мышца создаёт силу.
Содержание статьи7 разделовПоказатьСкрыть
Наблюдение → гипотеза → проверка → вывод
Наблюдение Саркомер укорачивается, но длина филаментов заметно не меняется.
Гипотеза Тонкие филаменты скользят между толстыми.
Проверка Смотрим на A- и I-полосы, Ca²⁺, АТФ и образование мостиков.
Вывод Сокращение — согласованный цикл, а не «сжатие» белковых нитей.
Набор данных для нескольких заданий
Признак
До стимуляции
Во время сокращения
Ca²⁺ в саркоплазме
низкий
повышается
Расстояние между Z-линиями
больше
меньше
Ширина A-полосы
исходная
почти та же
Ширина I-полосы
исходная
уменьшается
Вопросы проверяют не только термины, но и умение связать наблюдение с механизмом. Выберите один ответ в каждом задании.
Этап 1. Что наблюдаем
Этап 2. Как проверяем гипотезу
Этап 3. Что показывают данные
Этап 4. Формулируем вывод
Счёт: 0 из 20
Результат: 0 из 20
Что повторить по ошибкам
1–5: роль Ca²⁺, тропонина и тропомиозина.
6–10: последовательность возбуждения и сокращения, модель скольжения.
11–15: роль АТФ и цикл поперечных мостиков.
16–20: причинные выводы из опытов и признаки расслабления.
Мини-задания без автоматического балла
Объясните, почему неизменная A-полоса поддерживает модель скольжения. Критерий: указаны толстые филаменты и изменение перекрытия.
Составьте цепочку из четырёх звеньев от нервного сигнала до образования мостика. Критерий: есть Ca²⁺, тропонин/тропомиозин и актин–миозин.
Предложите один контроль для опыта с Ca²⁺. Критерий: меняется только исследуемый фактор.
Ключ и объяснения (статический резерв)
1. B — Ca²⁺ связывается с тропонином, из-за чего тропомиозин смещается и открывает участки актина для миозина. Повышение Ca²⁺ — сигнал, который снимает блокировку взаимодействия актина и миозина: ионы связываются с тропонином, а тропомиозин смещается. Сам кальций не «сжимает» филаменты и не является топливом сокращения.
2. D — Тонкие филаменты скользят между толстыми, не становясь короче сами по себе. Неизменная A-полоса указывает, что длина толстых филаментов сохраняется, а уменьшение I-полосы связано с ростом перекрытия филаментов. Это соответствует модели скольжения, а не укорочению белковых нитей.
3. A — Тропомиозин. Тропомиозин располагается вдоль актина и в покое мешает миозину связываться с активными участками. После связывания Ca²⁺ с тропонином положение комплекса меняется, и эти участки становятся доступными.
4. C — Тропомиозин смещается и открывает участки связывания на актине. Связывание Ca²⁺ меняет положение тропонин-тропомиозинового комплекса. Это позволяет миозиновым головкам образовать поперечные мостики с актином.
5. C — Нормальное многократное присоединение, тяга и отсоединение миозина нарушатся. АТФ необходим для нормального цикла миозиновых головок, включая их отсоединение от актина и подготовку к следующему рабочему циклу. Поэтому блокирование использования АТФ нарушает повторяемость сокращающих движений.
6. B — Возбуждение мембраны → выход Ca²⁺ из саркоплазматического ретикулума → связывание Ca²⁺ с тропонином → образование мостиков актин–миозин. Сигнал по мембране и Т-трубочкам предшествует высвобождению Ca²⁺ из внутриклеточного депо. Уже затем кальций открывает возможность взаимодействия актина и миозина.
7. D — Саркомер сократился за счёт увеличения перекрытия тонких и толстых филаментов. Сближение Z-линий — прямой признак укорочения саркомера. В норме это достигается скольжением тонких филаментов к центру, а не укорачиванием самих молекул актина или миозина.
8. A — Ca²⁺ активно возвращается в саркоплазматический ретикулум, и тропомиозин снова закрывает участки актина. Для расслабления концентрация Ca²⁺ в саркоплазме снижается, потому что ионы перекачиваются обратно в ретикулум. Тогда тропонин-тропомиозиновый комплекс возвращается к состоянию, препятствующему образованию новых мостиков.
9. B — Их длина в основном не меняется. A-полоса соответствует длине толстых филаментов. Её относительное постоянство поддерживает вывод, что сокращение происходит за счёт взаимного скольжения филаментов.
10. C — Связывается с актином и совершает силовое движение, перемещая тонкий филамент. Миозиновая головка образует поперечный мостик с актином и меняет положение, создавая тягу. Повторение таких циклов множеством головок обеспечивает перемещение тонких филаментов.
11. A — При удалении доступного Ca²⁺ из модельной системы образование мостиков резко уменьшается, хотя актин и миозин присутствуют. Если остальные ключевые компоненты сохранены, а изменение Ca²⁺ меняет образование мостиков, это поддерживает причинную связь между кальциевым сигналом и запуском сокращения. Важно сравнивать условия, различающиеся именно исследуемым фактором.
12. D — Гидролиз АТФ. АТФ — непосредственный энергетический ресурс для цикла поперечных мостиков. Энергия питательных веществ сначала преобразуется клеткой, а в механизме сокращения используется через АТФ.
13. C — Длина филаментов сохраняется, но зоны их перекрытия увеличиваются. Модель скольжения предполагает изменение взаимного положения филаментов, а не их длины. Поэтому рост зоны перекрытия при сохранении длины нитей прямо опровергает идею «сжатия» актина.
14. B — После завершения силового движения должен пройти АТФ-зависимый этап отсоединения и перезарядки головки. Цикл поперечных мостиков повторяется благодаря связыванию и гидролизу АТФ. Без этого миозин не сможет нормально отсоединяться и готовиться к следующему силовому движению.
15. A — Саркоплазматический ретикулум. В скелетной мышце Ca²⁺ для запуска сокращения высвобождается преимущественно из саркоплазматического ретикулума. Это специализированная мембранная система мышечного волокна.
16. D — Смещение тропомиозина и открытие участков актина. Тропонин воспринимает кальциевый сигнал. Если Ca²⁺ не может с ним связаться, тропомиозин останется в положении, затрудняющем образование актин-миозиновых мостиков.
17. B — Изменение концентрации Ca²⁺ связано с переключением между состояниями сокращения и расслабления. Совпадение подъёма Ca²⁺ с запуском сокращения и его снижения при расслаблении согласуется с регуляторной ролью кальция. В нормальной физиологии это не означает ни разрушения органелл, ни гибели клетки.
18. A — Сокращение возникает в множестве саркомеров мышечных волокон, а их суммарное действие создаёт изменение длины и напряжение мышцы. Структурной единицей поперечно-полосатой миофибриллы является саркомер, и именно в нём скользят филаменты. Суммарное сокращение огромного числа саркомеров проявляется как работа волокна и мышцы.
19. C — Система с теми же компонентами и условиями, но без добавленного Ca²⁺. Контроль должен отличаться главным исследуемым фактором, чтобы можно было связать результат именно с ним. Одновременное изменение нескольких условий делает причинный вывод слабым.
20. D — Филаменты сохраняют длину, а АТФ обеспечивает повторяющийся цикл работы миозиновых головок, перемещающих актин. Саркомер укорачивается главным образом из-за изменения перекрытия филаментов. АТФ обеспечивает работу и повторяемость цикла миозиновых головок, тогда как Ca²⁺ регулирует доступ к участкам связывания.
Поделиться
Сохраните материал или отправьте тому, кому он пригодится.
